Выпускница магистратуры ПущГЕНИ 2022 г. Алина Селимзянова провела экспериментальную идентификацию аминокислот для улучшения свойств ферментов.
Алина окончила БиоМедФармТехнологический факультет по направлению «Молекулярно-генетические технологии» в 2022 г. Ее исследовательская работа проводилась в лаборатории Геномного центра Курчатовского комплекса генетических исследований под руководством Березиной Оксаны Валентиновны, к.б.н., ведущего научного сотрудника НИЦ «Курчатовский институт».
После окончания магистратуры в ПущГЕНИ А. Селимзянова продолжает работать в Курчатовском геномном центре в качестве научного сотрудника.
Важнейшей задачей для сельского хозяйства РФ является импортозамещение. А. Селимзянова исследовала технологию получения кормовых добавок, в основе которых лежат отечественные ферментные препараты. Корма для сельскохозяйственных животных состоят в основном из злаковых культур, в состав которых входят некрахмалистые полисахариды (НКП). Такие корма отличаются низкой стоимостью, но при этом плохо перевариваются животными. Для того, чтобы повысить питательную ценность зернового корма, нужно снизить в нем содержание НКП. Это возможно при проведении ферментативной деполимеризации — процесса, при котором фермент начинает расщеплять полимер изнутри при нагревании.
Грибы являются природными деструкторами растительной биомассы и синтезируют многочисленные гликозил-гидролазы – ферменты, которые широко применяются в качестве кормовых добавок. Ключевая особенность данных ферментов заключается в их термостабильности, что позволяет им перенести высокие температуры в процессе приготовления кормов.
Этими характеристиками обладает и термостабильная эндоглюканаза из семейства 12 гликозил-гидролаз из термофильного мицелиального гриба Thielavia terrestris, которая гидролизует внутренние бета-(1,3)- и (1,4)-гликозидные связи в растворимых разветвленных и неразветвленных бета-глюканах (ксилоглюкане, лихенане, бета-глюканах злаков).
Целью исследовательской работы Алины Селимзяновой стала идентификация аминокислотных остатков, ответственных за термостабильность эндоглюканазы Egh12. Она провела сайт-специфический мутагенез гена egh12, в процессе которого дикий и мутантный варианты гена egh12 экспрессировали в E. coli. Затем оба варианта белка выделили и очистили с помощью аффинной хроматографии, после чего исследовали термостабильность ферментов.
В результате были выявлены аминокислотные остатки, влияющие на термостабильность данной эндоглюканазы.
Результаты экспериментальной идентификации аминокислот помогут улучшить свойства ферментов гликозил-гидролаз семейства 12 методами белковой инженерии.
Приходи в реальную науку! Приходи учиться в ПущГЕНИ!